L-cistina CAS: 56-89-3 99% cristais brancos ou po cristalino
| Número de catálogo | XD90322 |
| Nome do produto | L-cistina |
| CAS | 56-89-3 |
| Fórmula Molecular | C6H12N2O4S2 |
| Peso Molecular | 240.30 |
| Detalles de almacenamento | Ambiente |
| Código Tarifario Harmonizado | 29309013 |
Especificación do produto
| Aparición | Cristais brancos ou po cristalino |
| Ensaio | 99 % |
| Grao | USP32 |
| Rotación específica | -215° a -225° |
| Metais pesados | <0,0015 % |
| AS | 1,5 ppm máx |
| SO4 | 0,040 % máx |
| Fe | <0,003 % |
| Perda por secado | 0,20 % máx |
| Residuo en ignición | 0,10 % máx |
| Cl | 0,10 % máx |
As estruturas cristalinas dos complexos de carboxipeptidase T (CpT) con análogos de substrato de fenilalanina e arginina -ácido bencilsuccinico e ácido (2-guanidinoetilmercapto)succinico- determináronse polo método de substitución molecular a resolucións de 1,57 Å e 1,62 Å para aclarar o amplo perfil de especificidade do substrato. da enzima.Os residuos conservadores Leu211 e Leu254 (tamén presentes tanto na carboxipeptidase A como na carboxipeptidase B) foron determinantes estruturais para o recoñecemento de substratos hidrófobos, mentres que Asp263 foi para o recoñecemento de substratos cargados positivamente.As mutacións destes determinantes modifican o perfil do substrato: a variante CpT Leu211Gln adquire propiedades similares á carboxipeptidase B, e a variante CpT Asp263Asn a selectividade similar á carboxipeptidase A.O bucle Pro248-Asp258 que interactúa con Leu254 e Tyr255 demostrou ser o responsable do recoñecemento do residuo C-terminal do substrato.A unión do substrato no subsitio S1' conduce ao desprazamento do ligando-dep endent deste bucle, e o movemento da cadea lateral de Leu254 induce a reordenación da conformación do residuo Glu277 crucial para a catálise.Esta é unha nova visión da selectividade do substrato das metalocarboxipeptidases que demostra a importancia das interaccións entre o subsitio S1' e o centro catalítico.
