Produtos

Utilizouse a espectroscopia infravermella para mapear as interaccións substrato-proteína: monitorizáronse os cambios conformacionais do retículo sarcoplásmico Ca(2+)-ATPase tras a unión de nucleótidos e a fosforilación da ATPasa usando o substrato ATP e análogos de ATP (2'-desoxi-ATP, 3). '-desoxi-ATP e inosina 5'-trifosfato), que foron modificados en grupos funcionais específicos do substrato.As modificacións do 2'-OH, do 3'-OH e do grupo amino da adenina reducen a extensión do cambio conformacional inducido pola unión da ATPasa, con efectos particularmente fortes observados para os dous últimos.Isto demostra a sensibilidade estrutural do complexo nucleótido-ATPase ás interaccións individuais entre o nucleótido e a ATPase.Todos os grupos estudados son importantes para a unión e as interaccións dun determinado grupo ligando coa ATPasa dependen das interaccións doutros grupos ligando.Observouse fosforilación da ATPasa para ITP e 2'-desoxi-ATP, pero non para 3'-desoxi-ATP.Non hai unha conexión directa entre a extensión do cambio conformacional tras a unión dos nucleótidos e a taxa de fosforilación, o que mostra que a extensión total do cambio conformacional inducido polo ATP non é obrigatoria para a fosforilación.Como se observou para o complexo nucleótido-ATPasa, a conformación do primeiro intermediario ATPase fosforilado E1PCa(2) tamén depende do nucleótido, o que indica que os estados de ATPase teñen unha conformación menos uniforme do que se anticipaba anteriormente.