Produtos

As γ-glutamiltranspeptidases (γ-GT) cortan o enlace γ-glutamil amida do glutatión e transfiren o grupo γ-glutamilo liberado á auga (hidrólise) ou aos aminoácidos aceptores (transpeptidación).Estes encimas ubicuos xogan un papel fundamental na biosíntese e degradación do glutatión e na desintoxicación xenobiótica.Aquí informamos da estrutura cristalina de resolución de 3Å do Bacillus licheniformis γ-GT (BlGT) e a do seu complexo con l-Glu.As estruturas de raios X confirman que BlGT pertence á superfamilia das hidrolases nucleófilas N-terminais e revelan que a proteína posúe unha fenda do sitio activo aberto similar á reportada para o encima homólogo de Bacillus subtilis, pero diferente das observadas para a γ-GT humana e para γ-GTs doutros microorganismos.Os datos suxiren que a unión de l-Glu induce unha reordenación da cola C-terminal da subunidade grande BlGT e permite a identificación dun grupo de residuos ácidos que están potencialmente implicados no recoñecemento dun ión metálico.O papel destes residuos na estabilidade conformacional do BlGT foi estudado caracterizando o autoprocesamento, a actividade enzimática, a desnaturalización química e térmica de catro novos mutantes únicos de Ala.Os resultados mostran que a substitución de Asp568 por un Ala afecta tanto ao autoprocesamento como á estabilidade estrutural da proteína.