Un novo xene da β-glucosidasa, bgl1G5, foi clonado a partir de Phialophora sp.G5 e expresado con éxito en Pichia pastoris.A análise da secuencia indicou que o xene consiste nun marco de lectura aberto de 1.431 pb que codifica unha proteína de 476 aminoácidos.A secuencia de aminoácidos deducida de bgl1G5 mostrou unha alta identidade do 85 % cunha β-glucosidase caracterizada de Humicola grisea da glicósido hidrolasa da familia 1. En comparación con outras contrapartes fúngicas, Bgl1G5 mostrou unha actividade óptima similar a pH 6,0 e 50 °C e foi estable. a pH 5,0-9,0.Ademais, Bgl1G5 mostrou unha boa termoestabilidade a 50 °C (vida media de 6 h) e maior actividade específica (54,9 U mg–1).Os valores de K m e V max cara ao p-nitrofenil β-D-glucopiranósido (pNPG) foron 0,33 mM e 103,1 μmol min–1 mg–1, respectivamente.O ensaio de especificidade do substrato mostrou que Bgl1G5 era moi activo contra pNPG, débil sobre o p-nitrofenil β-D-celobiósido (pNPC) e o p-nitrofenil-β-D-galactopiranósido (ONPG), e non tiña actividade sobre a celobiosa.
